A DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

UFMT - Universidade Federal de Mato Grosso  

Medicina Veterinária

Bioquímica

DENIS DA SILVA NOGUEIRA

ELAYNE PEREIRA RODRIGUES

 GABRIELA CARAFINE

THAIS DE OLIVEIRA MOURA

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

Cuiabá-MT

2019

RELATÓRIO DE BIOQUÍMICA

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

[pic 1]

Cuiabá-MT

2019

Sumário

2. DESENVOLVIMENTO ............................................................................................................................ 4

2.1 OBJETIVO .............................................................................................................................................. 5

2.2 PRECIPITAÇÃO PELA AÇÃO DE CALOR ........................................................................................... 5

2.2 PRECIPITAÇÃO POR AGITAÇÃO MECÂNICA ................................................................................... 6

2.2 PRECIPITAÇÃO POR EXTREMOS DE pH .......................................................................................... 6

2.2 PRECIPITAÇÃO POR REAÇÃO COM SAIS DE METAIS PESADOS 8 ............................................. 9

2.2 PRECIPITAÇÃO POR AÇÃO DE SOLVENTES ORGÂNICOS  10 ...................................................... 10

3. CONCLUSÃO 17 ....................................................................................................................................... 13

4. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 18 ................................................................................................. 14

1. INTRODUÇÃO

A desnaturação é um processo no qual moléculas biológicas perdem suas funções, devido a alguma mudança no meio, seja em altas temperaturas, variações de PH, entre outras. Ela acontece comumente com proteínas.                                Proteínas são importantíssimas moléculas orgânicas que catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos à construção de outras moléculas – proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios – que são necessárias para a vida. A síntese proteica se inicia no núcleo e termina no citoplasma dentro dos ribossomos, onde uma cadeia de polipeptídios é formada. Um aminoácido se liga a outro por uma ligação covalente, o que chamamos de ligação peptídica, formando a cadeia primária da proteína. Na estrutura secundária, aquela cadeia primária pode interagir com ela mesma, formando dobramentos que podem ser em forma de hélice, folhas ou laços. Na estrutura terciária podemos ver a disposição tridimensional da secundária em relação ao espaço, ligações de hidrogênio e dissulfeto garantem maior estabilidade desta estrutura. A quaternária é uma estrutura em que mais de uma proteína estão ligadas em um complexo                        A sua estrutura está estritamente ligada à sua função. Dentre as milhares de proteínas, cada uma delas têm funções específicas, que evoluíram em um meio, com determinadas características. O processo de desnaturação proteica ocorre quando este meio é alterado de forma que mude a estrutura tridimensional da proteína, afetando sua atividade biológica. A desnaturação não afeta as ligações peptídicas entre os aminoácidos, mantendo a estrutura primária.

2. DESENVOLVIMENTO

2.1. OBJETIVO

Analisar o comportamento da proteína sob o efeito de diversas reações de precipitação: temperatura, solventes orgânicos e altas concentrações salinas, agitação mecânica e extremos de pH. Para tal utilizaremos a albumina, presente na clara do ovo.

2.2. PRECIPITAÇÃO PELA ADIÇÃO DE CALOR

As proteínas possuem uma estrutura tridimensional bem definida, da qual elas dependem fundamentalmente da sua propriedade físicas, químicas e biológicas. Essas estrutura é relativamente sensível à ação do calor, que causa desorganização das cadeias peptídicas, com consequente alteração na sua conformação. Esse fenômeno recebe o nome de desnaturação, e altera as estruturas quaternárias, terciárias e secundárias da proteína levando-as até a sua estrutura primária.                 A desnaturação promove alterações que diminuem a solubilidade da proteína, levando à sua precipitação. Assim, com pouco aquecimento já se observou a formação de precipitado de coloração branca (Figura 1).

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Figura 1 - precipitação por adição de calor. Fonte: Arquivo pessoal do autor. 2019

2.3. PRECIPITAÇÃO POR AGITAÇÃO MECÂNICA

As proteínas presentes na clara do ovo (principalmente a albumina) são responsáveis por uma propriedade de absorver o ar. Quando batemos a clara vimos que no início começam a surgir bolhas grandes. Conforme continuamos a bater, essas bolhas diminuem de tamanho e o volume total vai aumentando. Isso acontece porque os elementos presentes na clara têm a capacidade de envolver e reter as bolhas de ar, que vão ficando cada vez menores até serem totalmente incorporadas (Figura 2).                                                

Por causa disso, o volume das claras em neve pode chegar até a três vezes do volume das claras em estado natural. Quanto mais batemos, mais estabilizada ela fica, pois as bolhas se tornam menores e mais incorporadas às claras.

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Figura 2 - Precipitação pro agitação mecânica. Fonte: Arquivo pessoal do autor. 2019

2.4. PRECIPITAÇÃO POR EXTREMOS DE pH

Quando se adiciona um ácido onde há uma proteína dissolvida, ocorre a liberação de prótons o que ocasiona a queda do pH e assim a desnaturação da proteína, fazendo com que ela se torne um composto insolúvel.

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