Proteina

UNIVERSIDADE BANDEIRANTE ANHANGUERA

CURSO DE FARMACIA

UNIDADE ABC

TRABALHO DE SAÚDE PÚBLICA

DESCRIÇÃO DAS ESTRUTURAS (PRIMÁRIAS, SECUNDÁRIA E TERCIARIA) DE UMA PROTEINA. DESCRIÇÃO DA INTERAÇÃO ENZIMA, SUBSTRATO (COMO SE DA ESSE PROCESSO)

Trabalho de Saúde Pública apresentado à Universidade Bandeirante Anhanguera.

Cássia Licar Reis RA 090579771

Cristiane Lopes RA 100884040

Fabiano José RA 090501136

Marcos Sodré RA 090415710

Rafaela Lopes RA 101040741

Valéria Maria Aguas RA 090538927

SÃO BERNARDO DO CAMPO

2013

SUMÁRIO

1. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS........................................................................... 3

2.INTERAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO..................................................................... 9

3. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS......................................................................12

1. ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS

A complexidade da estrutura e mais bem analisada considerando-se a molécula em termos de quatro níveis de organização, denominados primários, secundários, terciários e quaternários.

1.1 Estrutura Primária das Proteínas

Fonte: http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima

A sequência de aminoácidos em uma proteína e denominada estrutura primaria da proteína. E importante, pois muitas doenças genéticas resultam em proteínas com sequências anormais de aa, dando perda ou prejuízo da função normal.

1.2 Estrutura Secundária das Proteínas

Fonte: http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima

O esqueleto polipeptídeo não assume uma estrutura tridimensional aleatória, geralmente forma arranjos regulares de aminoácidos e estão localizados próximos uns aos outros na sequencia linear.

Arranjos: Hélice  folha , dobradura ou curvatura são estruturas secundarias. A hélice  e o arranjo mais comum das proteínas de estrutura secundárias.

Helice : existe varias hélices, mas a hélice  e a mais comum. Ela apresenta uma estrutura helicoidal, que consiste de um esqueleto polipetídico central em espiral e bem compacto, coma s cadeias laterais de aminoácidos que a compõem estendendo-se para fora do eixo central, de modo a evitar a interfêrencia esterica entre si. Ex.: proteínas fibrosas (queratinas) que constituem o cabelo, pele, mioglobinas

Pontes de hidrogênio: uma hélice é estabilizada por uma formação de pontes de hidrogênio entre átomos de oxigênio das carbonilas e os hidrogênios das aminas das ligações peptidicas que compõe o esqueleto polipeptidico.

C=O-............HN de 4 residuos a frente no polipeptideo, isso assegura que todas exceto a 1° e a ultima ligação peptidica componentes, estejam ligados entre si por pontes de hidrogenio. Essas ligações são fracas, mas coletivamente servem para estabilizar a hélice. As pontes de hidrogênio da proteína com o solvente polar aumentam a solubilidade da proteína.

1.3 Estruturas Terciárias das Proteínas Globulares.

Fonte: http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima

A estrutura primaria de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciaria. E a forma tridimensional da proteína que sofre um maior grau de enrrolamento e surgem as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrrolamento.

Pontes de dissulfeto: Uma ponte de dissulfeto é uma ligação covalente formada pelos grupos sulfidrila (-SH) de dois resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cistina. Ex. imunoglobulinas

1.4 Estrutura Quaternária das Proteínas

Fonte: http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima

Quando a proteína tiver uma cadeia polipeptídica é chamada de proteína monomérica, 2 cadeias e proteína dimérica, 3 cadeias e trimérica e 4 cadeias e multimérica.

Ocorre quando 4 cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).

As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

Fonte: http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima

2 . DESNATURAÇÃO DAS PROTEINAS

A desnaturação proteica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundarias e terciarias, sem que ocorra hidrolise das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes incluem calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos e bases fortes. As proteínas, em sua maioria, uma vez desnaturadas, ficam permanentemente alteradas. As proteínas desnaturadas são frequentemente

insolúveis, e, portanto, precipitam em solução.

As ligações peptídicas não são rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento, deve haver uma exposição prolongada a um acido ou a uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligações.

DOBRAMENTO DAS

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