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Proteina. Aminoácidos

Tese: Proteina. Aminoácidos. Pesquise 860.000+ trabalhos acadêmicos

Por:   •  24/9/2013  •  Tese  •  3.753 Palavras (16 Páginas)  •  537 Visualizações

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Proteína

Estrutura 3D da mioglobina, proteína globular de 153 aminoácidos, que contém um grupo prostético heme no centro.

Parte de uma cadeia proteica mostrando as ligações peptídicas.

Estrutura geral de um aminoácido.

As Proteínas são compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou mais polipeptídeos tipicamente dobrada em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma função biológica. São compostos de alto peso molecular, compostos orgânicos de estrutura complementar e massa molecular elevada (de 100.000 a 100.000.000.000 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas.1 São consideradas as macromoléculas mais importantes das células e, para muitos organismos, constituem quase 50% de suas massas.2 Uma proteína é um conjunto de no minimo 20 3 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos, peptídios e proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese. As proteínas são as estruturas, sob o foco da química, de maior complexidade e mais sofisticadas funcionalmente que se conhece.4 O corpo humano produz cerca de 100.000 proteínas, com cada proteína tendo algumas centenas de aminoácidos de comprimento.5

Aminoácidos

São compostos quaternários de carbono (C), hidrogénio (H), oxigénio (O) e nitrogénio (N) - também chamado de azoto em Portugal- às vezes contêm enxofre (S), como a cisteína. A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxilo, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxilo). O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica. Os aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral.6

Existem 20 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão, mas além desses, existem alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina triptofano, valina, histidina e arginina.4 O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar a sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água.7

Estrutura tridimensional

As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura8 dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:

Estrutura primária

É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.9 É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".10 Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e ligações dissulfureto.

Estrutura secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína.9

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo.4 O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

A cadeia polipeptídica pode interagir consigo mesma de dois modos principais: pela formação das alfa-hélices e das folhas-beta. Além destas existem estruturas que não são nem hélices nem folhas chamadas laços (loops).11

• alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora. Existem várias formas de como as hélice alfa podem organizar-se. Na alfa-hélice a espinha dorsal polipeptídica é torcida em uma hélice virada à direita.10

• folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida. Esta é também uma estrutura estável na qual os grupos polares da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio um ao outro.10

• laços: Laços são secções da sequência que se ligam aos outros dois tipos de estrutura secundária. Em contraste com hélices e folhas, que formam o núcleo da proteína, loops não são estruturas regulares e ficam fora da proteína dobrada.11

Estrutura terciária

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha

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