Proteinas

As proteínas podem ter 4 tipos de estruturas dependendo do tipo de aminoácidos, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

1 - Estrutura Primária

- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

2 - Estrutura Secundária

- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

3 - Estrutura Terciária

- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.

- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

4 - Estrutura Quaternária

- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

As proteínas globulares são um dos dois tipos principais de proteínas. Como o próprio nome indica, possuem uma forma globular. São proteínas que têm um maior ou menor grau de solubilidade em solução aquosa, formando soluções coloidais. Esta característica principal ajuda a distingui-las das proteínas fibrilares (o outro tipo principal de proteínas), que são praticamente insolúveis.

Escleroproteínas ou proteínas fibrilares são proteínas longas e filamentosas e uma das duas principais classes de estrutura terciária de proteínas (a segunda sendo as proteínas globulares). Encontram-se exclusivamente em animais, na construção de tecido conectivo, tendões, matriz óssea e fibras musculares. Exemplos de escleroproteínas incluem a queratina, o colagénio e a elastina.

As escleroproteínas têm normalmente uma forma cilíndrica, sendo na maioria proteínas com funções estruturais ou de armazenamento, sem actividade catalítica. São tipicamente insolúveis em água e possuem tendência a formar agregados, por possuírem grupos hidrofóbicos na sua superfície.

As suas estruturas primárias (sequência de aminoácidos) são pouco diversificadas em termos de tipos de aminoácido encontrado;