Classificação das enzimas

Enzimas

Visão geral

As enzimas são, em sua maioria, proteínas (algumas são formadas por RNA, as ribozimas) especializadas em catalisar reações químicas em que compostos reagentes (substratos) se tornam produtos. As enzimas ajudam essas reações a acontecerem acelerando seu processo, diminuindo a energia de ativação necessária para que ocorram, mas não deslocam equilíbrio químico da reação. As enzimas, no entanto, não catalisam qualquer reação, cada enzima é específica para uma ou duas reações e só catalisa essa(s) reação(ões). Existem 6 classes de enzimas e cada classe catalisa um tipo de reação.

Importância

As enzimas são polímeros biológicos que catalisam as reações químicas que possibilitam a vida tal como a conhecemos. A presença e a manutenção de um conjunto completo e equilibrado de enzimas são essenciais para degradar os nutrientes que fornecem energia e componentes estruturais. Os déficits da quantidade ou da atividade catalítica das enzimas essenciais podem ser consequência de defeitos genéticos, carência nutricional ou toxinas. Mutações genéticas ou infecções por patógenos podem resultar em enzimas defeituosas. A determinação da atividade enzimática no plasma sanguíneo, nas hemácias ou nas amostras de tecidos é importante no diagnóstico de certas enfermidades. Muitos medicamentos agem por interação com enzimas, inibindo-as ou aumentando sua atividade, pelo uso dos seus sítios de ligação (sítio ativo).

Classificação das enzimas

As enzimas podem ser classificadas em relação ao tipo de reação que catalisam. Nessa classificação, são distinguidas 6 classes de enzimas:

1. Oxidorredutases: catalisam reações de oxidorredução (redox; transferência de elétrons). Principais subclasses: Desidrogenases, Oxidases, Redutases, Catalases, Oxigenases, etc.

2. Transferases: catalisam transferências de grupos químicos (como metila, hidroxila, etc.). Principais subclasses: Transaldolase, Transcetolase, Transferases, Quinases, Fosfomutases.

2.1. Quinases: Enzima que transfere grupo Fosfato para outra molécula usando um nucleotídeo trifosfato como doador.

3. Hidrolases: catalisam reações de hidrólise. Principais subclasses: Glicosidades, Peptidases, Fosfatases, Amidases, Ribonucleases, etc.

4. Liases: catalisam adição de grupos a ligações duplas, ou criação de ligações duplas pela retirada de grupos. Principais subclasses: Descarboxilases, Aldolases, Hidratases, Sintases, Liases.

5. Isomerases: catalisam alterações geométricas ou estruturais em moléculas pela transferência de grupos químicos dentro de uma mesma molécula. Principais subclasses: Racemases, Epimerases, Isomerases, Mutases (não todas).

6. Ligases: catalisam a união de duas moléculas, associada à hidrólise de ATP ou cofatores similares. Principais subclasses: Sintetases, Carboxilases.

Coenzimas, cofatores e grupos prostéticos

Algumas enzimas precisam de pequenos grupos não-proteicos ou íons metálicos acoplados à sua estrutura para que possam funcionar. Esses grupos são chamados Coenzimas, cofatores, ou grupos prostéticos.

Coenzimas: Coenzimas são moléculas orgânicas ou metalorgânicas complexa. Agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria é derivada de vitaminas.

Cofatores: Cofatores são íons inorgânicos como Mg2+, Fe2+, Mn2+, Zn2+. Assim como as coenzimas, são carreadores transitórios e, assim, ligam-se de forma dissociável à enzima ou ao substrato. O “corpo” da enzima, sem o cofator, é chamado de apoenzima. O complexo Cofator + Apoenzima é chamado Holoenzima.

Grupos Prostéticos: Grupos Prostéticos são grupos, quer seja derivado de estruturas orgânicas, quer seja metálico, que liga-se estavelmente (até mesmo por ligação covalente), um importante exemplo é o FAD. As enzimas que possuem grupos prostéticos metálicos ligados à sua estrutura são denominadas metaloenzimas.

Fatores que afetam a atividade enzimática

Temperatura: Elevar a temperatura aumenta a energia cinética das moléculas. Aumentar a energia cinética das moléculas também aumenta sua movimentação e, portanto, a frequência com que colidem. Essa combinação de colisões mais frequentes e mais altamente energéticas aumenta a velocidade da reação. Entretanto, aumentar demais a temperatura pode ter resultados negativos em uma reação enzimática. A alta temperatura pode romper ligações não-covalentes que mantém a estrutura da enzima

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