HEMOGLOBINA

MEDICINA VETERINÁRIA

HEMOGLOBINA

ABRIL/2016

SÚMARIO

1. INTRODUÇÃO............................................................................................3

2. ASPECTOS BIOQUÍMICOS..................................................................3,4,5

3. ASPECTOS FISIOLÓGICOS ..................................................................5,6

4. HEMOGLOBINA NOS ANIMAIS.................................................................7

4.1.1 HEMOGLOBINA  ESPECIALMENTE EM PEIXES.............................8,9

5.  AS PRINCIPAIS FUNÇÕES DESEMPENHADAS NO ORGANISMOS DOS ANIMAIS.....................................................................................................10,11

6. CONCLUSÃO.......................................................................................11,12

7. REFERÊNCIAS BIBLOGRÁFICAS .......................................................12,13

1. INTRODUÇÃO

A hemoglobina é uma proteína conjugada, composta por uma proteína simples, ela está presente no interior das hemácias (glóbulos vermelhos do sangue). A hemoglobina é responsável por até 90% do peso seco do eritrócito adulto e por aproximadamente 1/3 de seu conteúdo celular, e a sua síntese se faz no citoplasma dos precursores nucleados dos eritrócitos, sua função principal  é transportar o oxigênio dos pulmões para as células do corpo, sendo que a mesma é quem  dá a cor vermelha aos glóbulos vermelhos. Sua produção é controlada por dois determinantes genéticos, cada um  podendo estar no mesmo ou em cromossomos distintos.  A hemoglobina é  composta por um pigmento heme com ferro no seu interior e uma proteína chamada globina, formada por dois pares de cadeias polipeptídicas. Estas cadeias combinam-se entre si, dando origem a diferentes moléculas de hemoglobina.

2. ASPECTOS BIOQUÍMICOS

Em geral, a hemoglobina são as células do sangue temporárias. Ela varia de acordo com a espécie para se produzir e para se destruir (de 60 a 120 dias). A principal fonte de “fabricação” de hemácias é a medula óssea, esta possui duas partes: a vermelha ou hematopoiética (onde os novos eritrócitos são formados e onde os velhos são fagocitados, retirando-os da circulação) e a amarela ou gordurosa. Os linfócitos B e T e a hemocaterese, são formados nos órgão linfáticos (baço, nódulos linfáticos e o timo), nesta região se concentra a maior quantidade de células fagocitárias (Sistema Monocítico Fagocitário ou mais conhecido como SMF). No fígado ocorre a síntese da hemoglobina, sem falar que ele ainda produz várias outras substâncias. O tubo digestório só serve para facilitar a absorção da vitamina B12 que facilita a multiplicação da medula óssea. Por fim, o rim produz dois hormônios (eritropoetina e trombopoetina) que induz a produção de eritrócitos na medula.

A hemoglobina nos humanos é chamada de Hb, ela é constituída por quatro monômeros (quatro cadeias peptídicas), unidas por ligações não covalentes. Cada monômero é composto por uma proteína simples (a globina) e um grupo prostético (heme).

O heme é um quelato de um tetrapirrol, ou seja quatro anéis pirróticos, oque leva a ter oito cadeias laterais (quatro metilas, duas vinilas e dois ácidos carboxílicos), em sua composição possuem a protoporfirina e ferro (são os dois componentes juntos que dão a cor vermelha ás hemácias). Nesta estruturação o Ferro (Fe) se encontra na forma ferrosa, ao se encontrar na forma oxidada o heme se torna hemina.  As ligações entre o heme é de fácil quebra, pois depende do grau de tensão local do gás.

[pic 1]

Átomo de ferro ligado aos 4 átomos de azoto

A globina existe em diferentes formas , como: α, β, γ, δ, ε, sendo obrigatoriamente composta por duas globinas alfas (α) e não alfas. Nos adultos se tem as α e as β em maiores quantidades, em menores se tem a α e δ. Já nos fetos há somente a α e γ (nos fetos humanos existe a globina ε). Com estas vários conjuntos podemos encontrar diferentes formas de  hemoglobina entre as espécies, por exemplo: Hb A1 (α2 β2 ), Hb A2 (α2 δ2), Hb F (α2 γ2 ). Alem de tudo isso, as globinas tem a função de dar sustentação, estruturação, possibilita a ligação de hemes com o oxigênio e tornar possível a reversibilidade da ligação entre o ferro e o oxigênio. [pic 2]

Sequência de aminoácidos da hemoglobina humana (cadeia α) e mioglobina humana.

Os alfas (α) são formados por uma cadeia peptídica, que possui 141 aminoácidos. Já os não alfas (β, γ, δ, ε) possuem 146 aminoácidos, mudando somente a ordem de sua composição.

3. ASPECTOS FISIOLÓGICOS

A uma atmosfera, a pressão parcial do oxigênio no ar é de 150mmHg. À medida que o ar percorre a árvore traqueobrônquica, em direção aos alvéolos, a pressão parcial do oxigênio é reduzida para aproximadamente 100mmHg ao misturar-se com o ar residual, de pressão de O2 mais baixa, devido à remoção de oxigênio pelo sangue.

O gradiente através do leito capilar alveolar dos pulmões é de aproximadamente 10mmHg, produzindo uma pressão parcial de oxigênio no sangue de 90mmHg. Neste nível de O2, a hemoglobina do sangue circulante apresenta uma saturação de aproximadamente 97%, com um conteúdo de cerca de 20ml/100cm3 de sangue. O oxigênio dissolvido no plasma, em solução física, atinge, 0,3ml/100cm3 de sangue (0,3 volumes % ). A inalação de oxigênio a 100%, nesta mesma pressão atmosférica, aumenta a tensão de oxigênio do ar respirado de 150 para 760mmHg.

A pressão parcial atingida no sangue venoso pulmonar, aproxima-se de 650mmHg. Este aumento da pressão parcial do oxigênio não afeta significativamente o nível de oxihemoglobina transportada do sangue, cuja saturação aumenta apenas de 97 para 100%. Aumenta, entretanto, o conteúdo do oxigênio dissolvido no plasma, para um nível de 2ml/100cm3 cúbicos de sangue, ou 2 volumes %. Esta alteração corresponde a um aumento de 700% do oxigênio dissolvido e é igual a 10% do oxigênio transportado pela hemoglobina. Quando o paciente é posto no meio de pressão igual a 2 atmosferas, a pressão parcial do gás no meio ambiente é elevada de 760mmHg para 1520mmHg. Respirando O2 a 100%, com uma pressão parcial de 1529mmHg, a PO2 do sangue arterial eleva-se para 1400mmHg.

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