ATIVIDADE ENZIMÁTICA DO MAMÃO FORMOSA (Carica papayaL.) NO PROCESSO DE MATURAÇÃO

ATIVIDADE  ENZIMÁTICA DO MAMÃO FORMOSA (Carica papayaL.) NO PROCESSO DE MATURAÇÃO

PINHEIRO, Andressa; SANTOS, Jaqueline; ROCHA,Sílvia; MARQUEZAN, Marta*; AUGUSTO- RUIZ, Walter

Palavra Chave: Pós colheita, Frutas, Beta-galactosidase

INTRODUÇÃO

Durante o processo de maturação de frutas a permeabilidade da parede celular aumenta resultando um aumento na solubilidade de compostos poliuronídeos que geralmente é atribuída a ação de poligalacturonases, verifica-se que na mesma há liberação de galactose possivelmente pela ação de galactanases e de β-galactosidase [5]. Outra mudança notável é a redução da firmeza dos tecidos devido ao amolecimento causado pela progressiva transformação das protopectinas em pectinas ou ácido péctico, como conseqüência do aumento da atividade enzimática [3].

A enzima β-galactosidade (β-D-galactohydrolase EC-3.2.1.23) é amplamente distribuída na natureza e pode ser encontrada tanto em plantas (especialmente em pêssego, maçã, mamão, tomate, etc,), tecidos animais, bactérias, fungos e leveduras. Esta enzima catalisa a hidrólise da lactose produzindo galactose e glicose [3].

O presente trabalho teve como objetivo determinar a atividade da enzima β-galactosidade (E.C 3.2.1.23) do mamão formosa em função do tempo de armazenamento a 120C.

Metodologia

Os frutos mamão Formosa foram adquiridos na Central de Abastecimento de Frutas e Hortaliças em Rio Grande, RS sem defeitos aparentes e uniformes quanto a maturação, entre 90 a 100% da superfície externa com coloração verde. Transferidos para o laboratório onde foram lavados com água e sanitizados por imersão de 2 minutos em uma solução de 200 mg.L-1 de hipoclorito de sódio e numerados aleatoriamente para sua amostragem. Foram estocados em câmara com circulação de ar e mantidos a temperatura de 12°C.

Amostragens foram realizadas a cada 4 dias para determinações analíticas de acidez titulável, proteínas solúveis e atividade enzimática. Amostras do mesocarpo foram homogeneizadas em mixer com tampão fosfato pH 7,0 e no extrato obtido foram determinadas acidez, proteína e atividade enzimática. A acidez titulável foi realizada pelo método da AOAC [1], proteína solúvel pelo método de Lowry [2] e atividade da enzima segundo o método de Presley [3] utilizando uma curva analítica de p-nitrofenol (SIGMA) e como substrato o p-nitrophenol- β-D- galactopyranoside (SIGMA) Uma unidade enzimática foi definida como a quantidade de enzima que produz um micromol de produto por minuto.

Resultados e Discussão

Os resultados (Tabela 1, Figuras 2, 3 e 4) demonstram que da acidez titulável diminui com o tempo. A mudança do teor de proteína segue o padrão esperado com acréscimo num período em que a atividade se acentua. A atividade enzimática demonstra que o processo de maturação nas condições do experimento é lento e crescente.

TABELA 1 Acidez titulável (AT), proteína solúvel (Pt) e atividade da B-galactosidase em extratos de tecido mesocarpo de mamão formosa

Dias	AT (mg/100g)	Pt (mg.L-1)	AE (umol/min)
0	4,5	33,3	0,0026
4	3,7	33,3	0,0027
8	3,3	43,0	0,0032
12	3,0	35,5	0,0037
16	2,2	33,1	0,0039
20	2,6	32,5	0,0039
24	2,8	31,6	0,0040