QUÍMICA DE AMINOÁCIDOS - ROTEIRO

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ROTEIROS DAS AULAS E EXERCÍCIOS

CURSO DE FARMÁCIA

        

Profª. Suely Gomes de Figueiredo

QUÍMICA DE AMINOÁCIDOS - ROTEIRO

1. Introdução

1. Importância

1. Ácidos fracos

- Curva de titulação

- pKa

- Equação de Henderson-Hasselbach

1. Estudo dos aminoácidos

- Fórmula geral

- Estereoisomeria

- Classificação dos aminoácidos primários

- Aminoácidos não primários

1. Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos

- Ionização dos aminoácidos

- Curvas de titulação dos aminoácidos

- Regiões de tamponamento

        

1. Aminoácidos biologicamente ativos

1. Ligação peptídica

- Características químicas da ligação peptídica

- Nomenclatura

1. Peptídeos com atividades biológicas.

QUÍMICA DE AMINOÁCIDOS – GD

1. Reconhecer os aminoácidos e classificá-los quanto à sua cadeia lateral;

1. Descreva os aminoácidos relacionados abaixo:

- Lys

- Ser

- Thr

- Phe

- Tyr

- Gli

- Pro

- Trp

1. Existem outros aminoácidos além dos vinte encontrados normalmente nas proteínas? Se houver, como tais aminoácidos são incorporados nas proteínas? Dê exemplos e indique proteínas onde eles ocorrem.

1. Esquematizar a curva de titulação dos aminoácidos Iso, Glu e Lys. Indicar as formas iônicas encontradas durante o processo de titulação.

1. Porque um copo de leite morno pode ajudá-lo a dormir à noite?

1. Quais aminoácidos têm mais de um par de enantiômeros?

1. Como os aminoácidos D diferem dos aminoácidos L? Quais são os papéis biológicos dos peptídeos que contêm os aminoácidos D?

1. Escreva a estrutura dos tripeptídeos constituídos de: (1) histidina e (2) serina. Mostrar as características das ligações peptídicas.

1. Um derivado do dipeptídeo L-aspartil-L-fenilalanina é de considerável importância comercial devido à sua utilização como adoçante. Monte a molécula dessa substância, sabendo que o grupo carboxila terminal encontra-se ligado à um grupo metila através de ligação éster.

1.  Indicar a ordem de mobilidade dos aminoácidos Gly, Leu, Asp, Glu e Lys em pH 4,7.

1.  Determine o pH no qual os três dipeptídeosGly-Lys, Asp-Val, Ala-Hys, podem ser separados por eletroforese.

1. Calcular o pH no qual o peptídeo abaixo não apresenta carga elétrica liquida :

Ala-Asp-Gly-Val-Lys-Gly

1.  Quais são as informações oferecidas por uma curva de titulação?

1.  Dado um peptídeo com a seguinte sequência de aminoácidos:

Val-Met-Ser-Ile-Phe-Arg-Cys-Tyr-Leu

1. Identifique os aminoácidos aromáticos;
2. Identifique os aminoácidos que contêm enxofre;
3. Quantos grupos ionizáveis contém esse peptídeo;
4. Esse peptídeo absorve luz na faixa do ultravioleta?

1. Observar a seguinte estrutura:

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1. Qual é o resíduo N-terminal?
2. Contém aminoácido derivado?
3. É básico?
4. Qual é a carga deste peptídeo em pH 4,5?

1.  Quais as diferenças estruturais entre os hormônios peptídicos ocitocina e vasopressina? Como se diferem as suas funções?

1.  A insulina é um hormônio produzido pelas células β do pâncreas. Descreva este peptídeo.

1.  Qual é a importância fisiológica do tripeptídeo glutationa? Como suas firmas oxidadas e reduzidas se diferem uma da outra?

1.  Sugira uma razão pela qual os aminoácidos são normalmente mais solúveis em pH extremos do que em pH neutro.

1.  Existe algum aminoácido que poderia servir como tampão em pH 8,0? Se houver, qual é?

1.  Uma enzima que catalisa a descarboxilação da lisina aceita somente a sua forma isoelétrica como substrato. Qual é a concentração de lisina isoelétrica em uma solução 10-3 mol/L de lisina em tampão pH 7,6?

1.  Desenhe o peptídeo ATLDAK.

1. Calcule seu PI aproximado;
2. Qual a sua carga final em pH 7,0?

1.  Comparação dos valores de pKa de um aminoácido e seus peptídeos – a curva de titulação do aminoácido alanina mostra a ionização de dois grupos funcionais com valores de pKa de 2,34 e 9,69, correspondendo à ionização dos grupos carboxila e amino, respectivamente. A titulação de di, tri e oligopeptídeos de alanina mostra também a ionização de apenas dois grupos funcionais embora o valor experimental dos pKa respectivos seja diferente. A tendência dos valores de pKa está sumariada na tabela a seguir:

Aminoácido ou Peptídeo	pK1	pK2
Ala	2,34	9,69
Ala- Ala	3,12	8,30
Ala-Ala-Ala	3,39	8,03
Ala-(Ala)n-Ala	3,42	7,94

1. Desenhe a estrutura de Ala-Ala-Ala. Identifique os grupos funcionais relacionados a pK1 e pK2.
2. O valor de pK1 aumenta quando se vai de Ala para um oligopeptídeo composto somente de Ala. Forneça uma explicação para essa tendência.
3. O valor de pK2 diminui quando se vai de Ala para um oligopeptídeo de Ala. Forneça uma explicação para essa tendência.

1.  A insulina é composta por 2polipeptídeos denominados cadeia A e cadeia B. As insulinas de diferentes organismos já foram isoladas e seqüenciadas. As insulinas de seres humanos e de patos têm a mesma sequência de aminoácidos, com exceção de seis resíduos, como representado a seguir:

Resíduo de Aminoácido
	A8	A9	A10	B1	B2	B27
Humano	Thr	Ser	Ile	Phe	Val	Thr
Pato	Glu	Asn	Pro	Ala	Ala	Ser

O pI da insulina humana é maior ou menor que o pI da insulina de pato?

Extras:

1. Encontre o pKa para o ácido HA. Considere que a concentração de HA e de A- são 0,075 e 0,025, respectivamente em pH 6,0.

1. Qual é a proporção entre a forma protonada e desprotonada de um ácido fraco cujo pKa é 8,0, estando este ácido em pH 6,0?

1. O pH e a absorção de drogas. A aspirina é um ácido fraco cujo pKa é 3,5.

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Ela é absorvida pelo sangue através das células que cobrem a superfície do estômago e intestino delgado. A absorção requer a passagem através da membrana plasmática e a sua velocidade é determinada pela polaridade da molécula: as moléculas carregadas e altamente polares atravessam a membrana vagarosamente, enquanto as hidrofóbicas neutras atravessam rapidamente. O pH do suco gástrico é da ordem de 1,5 e o pH do intestino delgado é cerca de 6. A aspirina é absorvida pela corrente sanguínea a partir do estômago ou do intestino delgado? Justifique.

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