Protídos

PRÓTIDOS

As proteínas são os constituintes mais essenciais dos organismos, desempenhando funções tão diversas como a de catalizadores das reacções orgânicas (os enzimas), de esqueleto de suporte das células e dos organismos, como a queratina, de reguladores da expressão dos genes ou ainda de transportadores de oxigénio, como a hemoglobina, etc.

As proteínas são bio-polímeros formadas essencialmente por aminoácidos ligados entre si, em sequência linear específica, através de ligações peptídicas. As proteínas apresentam estruturas tridimensionais, características. Estas são estabilizadas por ligações e interacções que se estabelecem não só entre elementos da própria cadeia como ainda com o meio circundante, de onde dependem as propriedades físico-químicas e a actividade biológica.

As proteínas são moléculas lábeis porque as suas estruturas podem, quer apresentar diferentes conformações alternativas, em função das interacções que estabelecem com o meio, quer sofrer alterações irreversíveis que as desnaturam.

Paralelamente ao estudo do genoma, cuja informação se expressa sob a forma de proteínas, tem prosseguido o esforço dos cientístas para identificar a estrutura das proteínas. Em 2002, 0 Prémio Nobel da Medicina recompensou o trabalho de três investigadores que consagraram uma parte da sua vida ao estudo das proteínas: o americano John Fenn, o japonês Hoichi Tanaka e o suiço Kurt Wüthrich.

Composição

As proteínas são constituídas por aminoácidos encadeados linearmente através de ligações peptídicas, segundo sequências absolutamente específicas.

Estrutura proteíca

Aminoácidos

Estrutura e isomeria

Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura seguinte.

Estrutura geral de um aminoácido

O mais simples de todos os aminoácidos, é a glicina (R=H)

Modelo molecular da glicina

O átomo de carbono alfa (Ca) encontra-se ligado por ligação covalente ao grupo amina (-NH2), ao grupo carboxilo (-COOH) e a um átomo de H. Esta sequência é comum a todos os aminoácidos proteicos. Diferem entre si pela composição da cadeia lateral (R), (Quadro)

A assimetria (quirilidade) do carbono Ca confere aos aminoácidos actividade óptica (só na glicina, que apresenta dois H ligados ao Ca, não existe carbono assimétrico), reconhecendo-se assim, para cada aminoácido, dois isómeros, D (dextro-rotatório) e L.(levo-rotatório). Por convenção, a configuração é definida pela posição do grupo -NH2 relativamente ao Ca. Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas têm todos configuração L. Conhecem-se todavia, alguns D-aminoácidos com actividade biológica.

Isómeros ópticos de aminoácidos

Os aminoácidos são designados pelas primeiras três letras do seu nome em inglês, com excepção de quatro deles, a Glutamina (Gln), a Asparagina (Asn), a Isoleucina (Ile) e o Triptofano (Trp), conforme se representa no Quadro seguinte.

Aminoácidos proteicos

Ligação peptídica

A ligação entre aminoácidos consecutivos – ligação peptídica – é formada por eliminação de uma molécula de água entre o grupo –OH do carboxilo de um aminoácido e um H do grupo amina do aminoácido seguinte:

.

Ligação peptídica

Uma cadeia de dois ou mais aminoácidos unidos por ligações peptídicas é designada por cadeia peptídica ou polipeptídica. Nestas, com excepção dos aminoácidos extremos, todos os outros perderam um -OH e um H, pelo que, o que deles resta é designado por resíduo.

Classificação das proteínas

As proteínas agrupam-se em duas categorias principais: as proteínas fibrosas e as proteínas globulares.

As proteínas globulares são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas activas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos rectilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colagénio do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

Noutra perspectiva, as proteínas podem ser classificadas em simples e conjugadas. As proteínas simples, quando hidrolisadas, só libertam aminoácidos. Pelo contrário, as proteínas conjugadas são formadas por uma parte polipeptídica (apoproteína) e por outra de natureza não proteica (grupo prostético) . 

Proteína

Grupo

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