A Bioquímica - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

Lição 01

Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

Bioquímica

1. Introdução

Há muitas teorias para o surgimento da vida na Terra. Uma delas é a formação de biomoléculas a partir dos gases já existentes no planeta. As fusões destes gases geraram moléculas, como os aminoácidos, que foram confinadas em células unicelulares originando os seres procariontes de vida livre. Com o processo evolutivo ao longo dos anos e da especialização das moléculas, assim compostas, apareceram as células pluricelulares (multicelulares) e os seres eucariontes. Estas duas células foram as responsáveis por toda a complexidade dos seres vivos conhecidos até a presente data, o que inclui, desde os microrganismos até os animais e vegetais superiores.

O presente módulo irá mostrar a importância dos aminoácidos na síntese de peptídeo e das proteínas, que também servirão de precursores de pequenas moléculas, como a histamina, tiroxina, adrenalina e melanina. Os aminoácidos estão presentes nos alimentos de origem vegetal e animal. Além disso, os nomes de alguns aminoácidos estão relacionados à fonte de origem, como, por exemplo, a asparagina (do aspargo), o glutamato (no glúten) e a glicina (em alimentos de sabor adocicado).

Os peptídeos são moléculas que ficam entre os aminoácidos e as proteínas. Com funções biológicas bem especializadas, os peptídeos não são unidades monoméricas e nem moléculas complexas.

As proteínas são as biomoléculas que apresentam maior número de funções biológicas, estando relacionadas com suas estruturas tridimensionais. Elas apresentam funções diversas como reguladora, estrutural, catalítica, transportadora, defesa e contrátil. No âmbito nutricional, são conhecidas as proteínas albumina e caseína e outras não menos importantes, como colágeno, elastina, queratina, hemoglobina, imunoglobulinas, actina e miosina.

2. Aminoácidos e suas caracteristicas estruturais

As proteínas, embora apresentem estruturas e funções tão variadas, são constituídas por apenas 20 aminoácidos diferentes, conhecidos como primários ou padrões, embora existam cerca de 300 aminoácidos na natureza, mas nem todos irão constituir uma proteína. Estes aminoácidos são capazes de fornecer centenas de combinações e sequências diferentes às proteínas. Por isso, há grandes diversidades em estruturas e funções proteicas. Por outro lado, existem os aminoácidos secundários, que se encontram na estrutura de uma proteína, porém em quantidade não tanto significativa quantos os aminoácidos primários, mas, ainda assim, com grande importância biológica.

Os aminoácidos apresentam as funções químicas ácido carboxílico (COOH) e amino (NH2) na sua estrutura, além do átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral conhecida como grupo R ou radical, que varia em tipos de estruturas, tamanho e carga elétrica, todos ligados ao carbono alfa (Cα), o que define esses aminoácidos como α-aminoácidos. É esta cadeia lateral com propriedades químicas características que irá diferenciar os 20 aminoácidos presentes nas proteínas. Em meio aquoso, essas funções orgânicas estão na forma ionizada, respectivamente: COO- e NH3+.

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Fórmula geral dos aminoácidos não ionizados

Fonte: Shutterstock.

Todos os aminoácidos comuns apresentam o carbono alfa (α) assimétrico ou centro quiral, exceto a glicina, já que seu grupo R é outro hidrogênio. O carbono assimétrico é aquele carbono que faz quatro ligações simples com quatro elementos químicos diferentes, portanto, os aminoácidos apresentam estes elementos: COO-, NH3+, H e R ligados ao carbono α. Ao apresentar carbonos assimétricos, os aminoácidos terão dois esteroisômeros ou enantiômeros designados pela forma D e L, que são imagem que não se sobrepõem um do outro. A forma L-α-aminoácidos é aquela encontrada em todas as proteínas dos seres vivos. Somente nesta forma haverá absorção, metabolização e síntese dos L-α-aminoácidos pelas enzimas que reconhecem esta forma estereoisomérica. A forma D-α-aminoácidos aparece em apenas pequenos grupos de microrganismos, peptídeos e antibióticos peptídicos.

Os aminoácidos são ainda classificados em essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais, como o nome diz, são aqueles indispensáveis na alimentação, pois o organismo não consegue sintetizar e, por isso, devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos. São eles: treonina, lisina, metionina, arginina, valina, fenilalanina, leucina, triptofano, isoleucina e histidina. A variabilidade e a qualidade alimentar, no dia a dia, supre o organismo desses aminoácidos essenciais que também podem ser ingeridos por suplementação de alimentos fortificados ou de suplementos propriamente ditos. Os alimentos que contêm aminoácidos essenciais são as carnes, os leites e ovos. Já os aminoácidos não essenciais glicina, alanina, serina, prolina, cisteína, aspartato, glutamato, asparagina, glutamina e tirosina são aqueles que o organismo consegue sintetizar através de alimentos já ingeridos não sendo tão específicos.

Menos comuns são os aminoácidos secundários, que participam das proteínas e que são sintetizados a partir de resíduos de aminoácidos primários modificados após a síntese proteica. Encontrada no colágeno, a 4-hidroxiprolina é derivada da prolina por uma modificação pós-translacional através de uma reação de hidroxilação. A desmosina é originária de 4 resíduos de lisina, encontrada na proteína elastina, enquanto a ornitina e citrulina atuam no ciclo da uréia.

Aprendendo mais uma!

Os aminoácidos são todos sólidos incolores e têm grande influência no sabor da maioria dos alimentos. Apresentam sabor amargo, doce e alguns têm sabor insípido. Com uma vasta gama de sabores, essas moléculas permitem aplicação como intensificadores e agentes de sabor, além de possuírem muito boa qualidade nutricional.

3. Propriedades ácido-básicos dos aminoácidos

Os aminoácidos, nos líquidos biológicos, apresentam-se na forma ionizada com carga elétrica positiva e negativa. Isso se deve ao pH em torno de 7,4 no sangue e em valores próximos a 7,0 ou outros valores em determinados órgãos. No mínimo, os aminoácidos apresentam a carboxila com carga negativa (COO-) e o grupamento amino com carga positiva (NH3+), sem considerar as cadeias laterais, algumas das quais também se apresentam ionizadas em determinadas faixas de pH. Os aminoácidos são classificados em polares e apolares de acordo com a sua cadeia lateral, o que significa afinidade ou não pela água, importante na conformação final de uma proteína.