Estudo Dirigido Tpa2

RESPOSTAS:

1)Desnaturação das proteínas pode ocorrer devido ao calor, alteração da superfície, alteração do pH e concentrações salinas, desidratação, diferentes aditivos e etc.

Alterações na solubilidade: Grau de hidratação, densidade e distribuição de cargas ao longo da cadeia e presença de substâncias não- proteicas (como fosfatos, carboidratos e lipídios).

Precipitado: aproximação de várias moléculas, produzindo agregados de proteína suficientemente grandes para serem visíveis e centrifugados com baixa força.

A mudança de pH, portanto, altera a distribuição de sítios polares catiônicos, aniônicos e não-iônicos na molécula da proteína, os quais afetam as interações água-proteína

No P .I. a molécula de proteínas possui carga líquida igual a zero, apresentando máxima interação eletrostática entre grupos carregados e interação mínima com a água e, assim, ocorrendo agregação e precipitação.

Mudanças no pH

Racemização: Pode ocorrer a hidrólise ácida da proteína, aquecimento acima de 200 ̊C;

Ligações Cruzadas (lal): Ligações intra e intermoleculares (naturais da molécula, proteção contra proteólise, processamento: novas ligações, redução da digestibilidade e disponibilidade biológica dos aa).

Mudança da Força Iônica

Mede a concentração de cargas em solução; “Sal ótimo”: são os sais capazes de promover a

hidratação da região polar e a desidratação das regiões hidrofóbicas da proteína.

Tratamento Térmico (f: pH, FI, umidade e tipo de íon em solução).

Interação da Proteína com Lipídio (Mudança na textura e solubilidade).

2) Suas propriedades funcionais podem ser classificadas em hidrofílicas, afinidade com a água; interfásicas, capacidade das moléculas de proteína se unirem formando uma película entre duas fases imiscíveis; intermoleculares, capacidade de formarem ligações entre si ou com outros componentes dos alimentos; reológicas, dependem de características físicas e químicas específicas das proteínas; e organolépicas, manifestam-se através dos órgãos dos sentidos, referindo-se a textura, cor, sabor e aroma.

Fatores como temperatura, pH, processos de obtenção e isolamento de proteínas, entre outros, podem afetar essas propriedades funcionais.

3) Emulsificação, hidratação, viscosidade, gel, espuma, coesão e solubilidade.

4) O efeito “salting in” é o aumento da solubilidade de proteínas devido ao acréscimo de baixas concentrações de sais em solução. Os íons salinos interagem com as cargas iônicas das proteínas aumentando assim o número efetivo de cargas e a quantidade de moléculas de água fixadas à ionosfera protéica.

O efeito “salting out” é a precipitação de proteína em solução por altas concentrações de sais. Os sais atraem as moléculas de água do meio, de modo a ficar menos água disponível para as moléculas protéicas o que acarreta na diminuição da solubilidade e precipitação. Desnaturação proteica é a perda da estrutura tridimensional da proteína, ou seja, ela perde a sua forma original. Existem desnaturações reversíveis e irreversíveis. A albumina do ovo, por exemplo, é uma desnaturação irreversível, uma vez que o ovo é cozido, o resfriamento não faz com que a proteína se renature.

Os agentes responsáveis:

-O calor. Cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação. Nossas enzimas se desnaturam por volta dos 42ºC ou mais. Algumas bactérias que vivem em geiseres tem enzimas que só desnaturam após os 300ºC.

-O pH(potencial de hidrogenato) também pode desnaturar uma proteína, uma vez que esta tem seu pH, qualquer coisa em contraposição irá alterar sua estrutura tridimensional.

-Agentes químicos, como o veneno. Esses agentes podem agir sobre a proteína desfazendo ligações, principalmente em pontes de hidrogênio.

5) Uma ligação