Degradação de aminoácidos

Degradação de aminoácidos

A degradação dos aminoácidos pode ser definida como a remoção do grupo amino -NH2 e a oxidação da cadeia carbônica remanescente. Esse grupo amino vai ser convertido a ureia e as 20 cadeias carbônicas restantes são convertidas a piruvato, acetil-coa e intermediários do ciclo de Krebs.

O grupo amino da maioria dos aminoácidos é retirado por um processo que consiste na transferência deste para o a-cetoglutarato, formando assim o glutamato; a cadeia carbônica vai ser convertida ao respectivo a-cetoácido. Essas reações são catalisadas por transaminases, também chamadas de aminotransferases, que são encontradas nocitossol e mitocôndria. Na grande maioria das vezes é o a-cetoglutarato que é utilizado como o aceptor do grupo amino. O glutamato é portanto, um produto comum às reações de transaminação, constituindo assim um reservatório temporário de grupos amino, provenientes de diferentes aminoácidos.

O glutamato formado vai ser consumido em duas reações, uma transaminação e uma desaminação. A nova transaminação só é possível porque as reações catalisadas pelas transaminases são reversíveis. Pela ação da apsparto aminotransferase o grupo amino do glutamato é transferido para o oxaloacetato, formando assim o aspartato. O glutamatopode ainda ser desaminado (grupo amino liberado como amônia). A desaminação é catalisada pela glutamato desidrogenase.

Metabolismo de aminoácidos

O conjunto de aminoácidos presentes nas células origina-se das proteínas exógenas (provém da dieta e são hidrolisadas no trato digestório) e das proteínas endógenas (hidrolisadas intracelularmente).

Degradação de proteínas

O método principal de degradação das proteínas é a sua ligação com ubiquitina. Este processo ocorre no citossol, e ocorre com gasto de ATP. A carboxila terminal da ubiquitina é unida por uma ligação semelhante à peptídica, mas com o grupo E-amino de um resíduo de lisina da proteína a ser degradada. Após esta ligação, outras moléculas de ubiquitina se ligam à proteína. Neste ponto a proteína está ubiquitinada e destinada à degradação. A proteína interage com um grande complexo proteolítico, o proteassomo, capaz de hidrolisar suas ligações peptídicas.

Degradação de aminoácidos

A degradação de aminoácidos segue um padrão, apesar de ocorrer por vias diferentes: primeiro o aminoácido é desaminado, e a cadeia carbônica restante é convertida em compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídios.

Remoção do grupo amino: o grupo amino é retirado pela aminotranferase e transferido para a-cetoglutarato, formando um a-cetoácido e glutamato. Essa reação usa como coenzima o PLP (piridoxal fosfato), que é derivada da vitamina B6. Podem reagir também com oxaloacetato, formando aspartato (nos músculos).

Numa segunda etapa, o glutamato pode seguir dois cainhos: uma desaminação (1) ou uma transaminação (2).

• Na desaminação, o glutamato libera seu grupo amino como Nh3, que se converte em NH4+ e vai para o ciclo da uréia. Esta reação ocorre principalmente no fígado e utiliza NAD+ ou NAP+ como coenzima. Essa enzima é específica para o glutamato, portanto,

• para que o grupo amino seja liberado na forma de uréia, o composto deve antes ser convertido a glutamato no fígado.

• Na transaminação, o glutamato reage com oxaloacetato, formando aspartato e a-cetoglutararo.

Com essas duas vias, a maioria dos compostos aminoácidos é convertida para dois produtos: NH4+ e aspartato, ambos relacionados ao ciclo da ureia.

Ciclo de ureia

A síntese da uréia se inicia na matriz mitocondrial, com a formação de carbamoil-fosfato a partir de amônio e bicarbonato, consumindo ATP.

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