Lipidios de Membranas

AGUA

Propriedades:

Inorgânica

Solvente universal capaz de dissolver várias substancias

Polar (Cargas diferentes nos polos)

Tem uma alta tensão superficial (forte ligação entre as pontes de Hidrogênio)

Alto calor especifico (Precisa de mt energia para mudar a temperatura da agua)

Agua pode ser produto ou reagente de uma solução, Hidrolise quebra (reagente), síntese por desidratação (produto)

PH

Ionização quando uma molécula adquire um carga positiva ou negativa

Dissociação da agua forma OH- e H+

Serve como determinante do perfil de funcionamento de proteínas

SISTEMA TAMPÃO

Toda solução que impede que ocorra mudanças bruscas no ph de uma determinada faixa quando é adicionado ácido ou base ao meio

Ácido e Base forte

Reação só tem um sentido e dissociação total

HCL   H+ CL-

NaOH   NA+ OH-

Ácido e Base fraca

Ambos sentidos e dissociação parcial

AMINOACIDOS 

[pic 1][pic 2]

• Monômeros responsável pela formação da proteína
• Amina (NH2) C ALFA NO MEIO e Carboxila (COOH) mais o Grupo R
• Existem 20 tipos de aminoácidos para a síntese proteica
• Isomeria ótica relacionado a fotos espelhadas moléculas espelhadas
• Aminoácidos formam proteínas através de ligações peptídicas através do grupo amina se ligando ao grupo carboxila (através da saída de uma molécula de agua)
• Nomeados pela sua aparência L e D
• Divididos em naturais produzidos pelo corpo e essencial não produzido pelo corpo
• Ligação peptídica também forma um grupo AMIDA
• Quantidade tipo e ordem mudam a proteína com isso muda a função

Funções dos aminoácidos

• Formar proteínas
• Atuam como neurotransmissores
• Precursores biológicos como cetoacidos, glicose, creatina

PROTEINAS

• Moléculas orgânicas formadas por aminoácidos
• Existem proteínas simples e complexas (formados pelo grupo prostético)

Funções

• Função estrutural (da firmeza aos tecidos)
• Função imunológica (anticorpos)
• Hormonal  
• Catalisadores de reações
• Contrátil (actina e miosina)
• Transporte (hemoglobina)

FORMAS DA PROTEINA

O formato da proteína define sua função biológica

• Primaria: Sequência de aminoácidos
• Secundaria: Segmentos enrolados ou dobrados (alfa hélice ponto de h intra ou folha beta ponte de H extra) através de pontes de H a cada 4 carbonos alfa
• Terciaria: Cadeias laterais se interagem tendo um formato tridimensional (pontos de hidrogênios, ligações hidrofóbicas, 
• Quaternária: União de duas ou mais cadeias polipeptídicas, pode ter formato fibroso ou globular 

Desnaturação: quando uma condição ambiental muda, alterando o formato da proteína fazendo com que ela perca sua função biológica (algumas proteínas podem voltar ao seu estado funcional)

Salinidade, ph e temperatura modificam as proteínas

Proteína desnaturada nunca perde sua sequência primaria

Chaperaninas: auxiliam as proteínas em seus dobramentos

ENZIMAS

• São macromoléculas responsáveis pela catalise (transformação ou conversar) das reações
• Possuem alto grau de especificidade
• Aceleram a reação em Ph e temperatura adequado
• Nos sítios catalíticos das enzimas em algumas é necessário apenas aminoácidos porem em outras são necessários além dos aminoácidos coenzimas e cofatores que são:
• Cofator: íons inorgânicos Magnésio e Zinco Cobre
• Coenzima: Molécula organiza (vitamina b12)
• Grupo prostético: Cofatores ou coenzimas ligados fortemente a enzimas

Tipos de enzima:

Alosterica onde o produto pode se ligar de volta  enzima e dar um feedback negativo efetores diminuindo o contato do substrato com a enzima

Isoenzimas: Atuam da mesma forma porem tem velocidades max e Km diferentes, atuam em diferentes tecidos e tem fatores que se ligam para dar o feedback diferentes

Coordenada da reação (fases de transformação da molécula

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