Nucleotide-sugar transporters: structure, function and roles in vivo
Por: Claudiene Do Rozario • 23/10/2018 • Trabalho acadêmico • 1.291 Palavras (6 Páginas) • 275 Visualizações
Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Pará Licenciatura Plena em Ciências Biológicas[pic 1][pic 2][pic 3][pic 4]
Disciplina: Biologia Celular e Molecular Docente: Ana Cássia Ferreira Discentes: Claudiene do Rozario
Hilma Gama
Nucleotide-sugar transporters: structure, function and roles in vivo
Transportadores de açúcares de nucleotídeos: estrutura, função e papéis in vivo
M. Handford;
C. Rodriguez-Furlán;
A. Orellana;
Aparelho de Golgi e a glicosilação[pic 5][pic 6]
Golgi fazer a glicosilação de proteínas e lipídios que foram sintetizadas no RE e❧outras funções[pic 7][pic 8][pic 9]
- Glicosilação[pic 10]
• +Açúcares proteínas e lipídios glicoproteinas e[pic 11][pic 12]
glicolipidios
- tipo N: adição de carboidratos ao nitrogênio das cadeias laterais
inicia no retículo endoplasmático, pois os açúcares começam a ser adicionados a cadeia protéica quando a proteína ainda está sendo sintetizada. O primeiro açúcar é adicionado ao AA asparagina.
- Tipo O: adição de carboidratos ao radical hidroxila das
cadeias laterais
ocorre no complexo de golgi quando a proteína está completamente formada. O primeiro açúcar será adicionado ao AA , serina ou a treonina.
Importância da glicosilação[pic 13][pic 14]
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- A glicosilação é de grande importância porque uma cadeia de açúcares é bem
mais polar e rígida do que uma cadeia de aas. Uma glicoproteína está muito mais protegida da ação de proteases do que uma proteína não glicosilada, o que protege a membrana plasmática como um todo.
- No golgi:
São inúmeras as funções, mas a importância fica, generalizado entre:
- Determinar o local onde a proteína irá atuar;
- Estabilizar a conformação da proteínas;
- Formar sítios ativos;
- Ativar a proteína como ligante de enzimas e outras proteínas
- Possibilitar a passagem da proteína por locais que demandam açúcar;
- Finalizar o processo de síntese protéica.
Introdução[pic 16][pic 17]
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❧ A glicosilação de glicoconjugados e a biossíntese de
polissacarídeos dependem dos açúcares nucleotídeos que são os substratos das glicosiltransferases. Uma grande proporção dessas enzimas está localizada dentro do lúmen do aparelho de Golgi, enquanto muitos dos açúcares nucleotídeos são sintetizados no citosol. Assim, açúcares nucleotídeos são translocados do citosol para o lúmen do aparelho de Golgi por múltiplas proteínas, conhecidas como transportadores de açúcar-nucleotídeo (NSTs).
Evidências bioquímicas para a existência de transportadores de nucleotídeos-açúcar[pic 19][pic 20]
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Análise molecular e estrutural de transportadores de nucleotídeos[pic 24][pic 25]
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- Os experimentos bioquímicos serviram para mostrar que existem múltiplas NSTs em cada organismos, e esses estudos foram muito complementados pela subsequente clonagem molecular e caracterização de NSTs, que agora foram identificadas em uma ampla gama de espécies-modelo, como Saccharomyces cerevisiae, Candida spp, o parasita protozoário Leishmania donovani , Arabidopsis thaliana , Drosophila melanogaster , ratos e seres humanos.
- Até hoje, vários transportadores de nucleotídeos de Golgi foram clonados. São todas proteínas multitransmembranas hidrofóbicas que parecem se reunir como homodímeros. Estas proteínas podem partilhar até 50% ou 60% de identidade de sequência de aminoácidos primários enquanto exibem especificidades de substrato distintas.
Análise molecular e estrutural de transportadores de nucleotídeos[pic 27][pic 28]
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- Foram identificados genes NST responsáveis por defeitos específicos de glicosilação através
do mapeamento de genes.
- Utilizando as sequência do gene NST, foi identificado um numero de genes NST putativos.
- Entre os recursos compartilhados pelas proteínas NST previstas são o comprimento (300-350
aminoácidos) e, portanto assim, o peso molecular
- Proteínas altamente hidrofóbicas e o uso de algoritmos para estimar o número de domínios transmembranares prevê a presença de 6-10 transmembranas α, consistentes com o seu papel na transferência de substratos através da membrana.
Estrutura cristalina do Vrg4.[pic 30][pic 31]
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