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IONIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOS: PONTO ISOELÉTRICO. IONIZAÇÃO DE PROTEÍNAS: PRECIPITAÇÃO ISOELÉTRICA. APLICAÇÕES.

Por:   •  19/11/2018  •  Trabalho acadêmico  •  947 Palavras (4 Páginas)  •  568 Visualizações

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UNIVERSIDADE DO VALE DOS SINOS

ENGENHARIA QUÍMICA

IONIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOS: PONTO ISOELÉTRICO. IONIZAÇÃO DE PROTEÍNAS: PRECIPITAÇÃO ISOELÉTRICA. APLICAÇÕES.

DÉBORAH GARGIONI VIEIRA

FRANCINE COLERAUX DA CAS

KEROLYN CORRÊA CABRAL

São Leopoldo, 12 de novembro de 2018.

SUMÁRIO

  1. Introdução ................................................................................................. 04
  2. Revisão Bibliográfica ............................................................................... 05

2.1 Ionização de Aminoácidos...........................................................................05

2.1.1 Ponto Isoelétrico.......................................................................................05

2.1.1.1 Cálculo do ponto isoelétrico..................................................................05

2.2 Ionização de proteínas............................................................................... 06

2.2.1 Precipitação isoelétrica............................................................................06

2.3 Aplicações...................................................................................................07

2.3.1 Aplicação Industrial..................................................................................07

3. Considerações Finais...................................................................................

4. Referencias Bibliográficas............................................................................


RESUMO


1 INTRODUÇÃO

Aminoácidos são unidades de constituem proteínas e peptídeos, podem conter grupo hidroxila amino, tiol, entre outros. Na natureza são mais comuns os alfa-aminiácidos. De acordo com as particularidades do meio (tais como pH e concentração iônica), os seus grupos ionizáveis podem doar prótons, desta forma receber carga elétrica. Esta carga irá influenciar na eficácia da formação de ligações peptídicas e em interações proteína- ligante, por exemplo.


2 REVISÃO BIBLIOGRÁFICA

2.1 Ionização de aminoácidos

        Aminoácidos são moléculas que apresentam em sua estrutura os grupos amina e carboxílico. Ambos os grupos podem sofrer ionização. Os aminoácidos são compostos que podem apresentar diversas cargas (positiva, neutra ou negativa). Dois itens podem influenciar na carga do aminoácido:

  • pH onde o aminoácido está inserido: um grupo funcional vai apresentar uma carga que é influenciado pelo pH do meio.
  • Composição química: a presença de determinados átomos e grupos funcionais em uma molécula altera a distribuição de sua nuvem eletrônica, tornando algumas ligações covalentes mais fortes e outras mais fracas. Quanto mais fracas forem as ligações que envolvam átomos de hidrogênio, mais fácil ocorrerá a perca do mesmo.

2.1.1 Ponto Isoelétrico

        O ponto isoelétrico nada mais é que o valor de pH no qual a carga do aminoácido é igual a zero. Ou seja, quando o aminoácido estiver sujeito a este valor de pH, sua carga positiva se iguala a carga negativa e vice-versa. Quando um aminoácido é colocado em um pH inferior ao do seu ponto isoelétrico, o mesmo adquire carga positiva, já que seus grupos funcionais tendem a estar com carga positiva também, ou seja, ficam protonados. Ao contrário disso, quando os aminoácidos são submetidos a um pH superior ao seu ponto isoelétrico, a carga total se torna negativa, já que seus grupos funcionais tendem a estar com carga negativa também, pois penderam H+.

2.1.1.1 Cálculo do ponto isoelétrico

        O cálculo do ponto isoelétrico é realizado a partir da média aritmética de seus PKs, exemplos:

  • Aminoácidos monoamino monocarobxílicos: soma-se o PKa e o PKb e divide por dois;
  • Aminoácidos monoamino dicarboxílicos: média entre seus dois PKa’s;
  • Aminoácidos diamino monocarboxílico: média entre seus dois PKb’s.

2.2 Ionização de proteínas

Proteínas são polímeros de peso molecular acima de 10.000, suas unidades básicas são os aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas. Ligação peptídica é a união de um grupo amino de um aminoácido com o grupo carboxila de outro aminoácido, através da formação de uma amida. Suas propriedades são determinadas pelo número e espécie dos resíduos de aminoácidos e pela sequência desses compostos na molécula.

Assim como os aminoácidos, as proteínas também podem estar carregadas positivamente, negativamente ou estarem neutras. Além disso também possuem um ponto isoelétrico.

2.2.1 Precipitação isoelétrica

Quando as proteínas estão em seu ponto isoelétrico, a solubilidade em água e viscosidade atingem valores ínfimos, ocorre também a coagulação e formação de agregados, esses podem ser o bastante grandes para se separar da solução. No ponto isoelétrico a carga global, praticamente nula, das moléculas de proteínas minimiza a repulsão eletrostáticas entre elas, deste modo, as interações atrativas entre as partes hidrofóbicas das moléculas vizinhas são acrescidas, acarretando então no agrupamento e precipitação de proteínas.

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